Polski naukowiec rozpracował enzym kluczowy w walce z koronawirusem

Polski naukowiec rozpracował enzym pierwszy w akcji z koronawirusem

Artykuł miesiąca

Polski naukowiec rozpracował enzym duży w rywalizacji z koronawirusem Prof. Marcin Drąg z Politechniki Wrocławskiej z systemem rozpracował enzym, jakiego wykonywanie potrafi istnieć znaczące dla walki z koronawirusem SARS-CoV-2. – Jeśli enzym potrakujemy jako zamek, to my do niego dorobiliśmy klucz – mówi naukowiec.

– Z paru lat współpracujemy z grupą prof. Rolfa Hilgenfelda z Lübeck University w Niemczech. Profesor miał olbrzymi wpływ na wygaszenie poprzedniej epidemii SARS – zaznacza prof. Drąg
Dodaje, że z pytań tych potrafią już posiadać też chemicy, a nawet firmy do stworzenia testów diagnostycznych, które pozwoliły szybciej ustalić, czy człowiek ma koronawirusa
Zespół wrocławskich badaczy już dziś nieodpłatnie udostępnił swoje produkty naukowcom z całego świata

– Istnieje to teraz wtedy najistotniejsze białko – wśród wielu zidentyfikowanych – o którym tajemniczo prowadzą firmy poszukujące superszybkiego testu diagnostycznego – właśnie o zbadanym enzymie mówi prof. Marcin Drąg z Politechniki Wrocławskiej, laureat Nagrody FNP za rok 2019 w zakresie nauk chemicznych także o produktach.

Realizowane przez badaczy z Wrocławia badania zatrzymują się też podstawą dla poszukiwań środka na COVID-19.

Enzym, który badał zespół – proteaza SARS-CoV-2 Mpro – tnie białka, jakie są w współczesnym wirusie. – To gwarantuje mu poczucie. Zahamowanie zjawiska tego enzymu natychmiast powoduje, że ten wirus ginie – tłumaczy naukowiec.

– Gdyby opracować lek, który inhibitowałby tworzenie tego enzymu (zapobiegałby jego działalność – red.), to praktycznie zabijamy koronawirusa. To niewątpliwie z starej epidemii koronawirusa – SARS – mówi naukowiec.

– Jeśli potraktujemy ten enzym jako zamek, to my dorobiliśmy do niego wynik – porównuje naukowiec. Jak daje, enzym obecny istniał wielki, tylko były do niego miliony kombinacji „kluczy”. – I my znaleźliśmy jeden klucz, który wybierze do ostatniego enzymu – precyzuje naukowiec.

Ekspert wyjaśnia, skąd badacze użyli ten główny dla koronawirusa enzym – i skąd wiedzieli, że jest taki istotny. – Z paru lat współpracujemy z grupą prof. Rolfa Hilgenfelda z Lübeck University w Niemczech. Opublikowałem z nim pracę podczas epidemii wirusa Zika, a ostatnio publikację o dendze i wirusie Zachodniego Nilu. Prof Hilgenfeld miał olbrzymi wpływ na wygaszenie poprzedniej epidemii SARS – ocenia prof. Drąg. Podczas pandemii SARS (w 2002/2003 r.) prof. Hilgenfeld opublikował trójwymiarową strukturę proteazy wirusa SARS i jej ważnego inhibitora. Kilka lat później na pamięć tego zjawiska w Singapurze powstała nawet rzeźba.

– Na początku lutego bieżącego roku, gdy tylko prof. Hilgenfeld uzyskał enzym – proteazę koronawirusa SARS-CoV-2 – przywiózł mi ją do Wrocławia. To zaczęliśmy ją niezwykle dobrze badać – mówi naukowiec. Dodaje, że proteaza obecnego wirusa SARS-Cov2 jest niezmiernie podobna do proteazy wirusa SARS-CoV (z 2002 r.), nad którą wykonywałeś prof. Hilgenfeld.
Naukowcy podzielili się wnioskami z wszystkim światem

Jak tłumaczy, istnieje wtedy enzym unikalny („rozpoznaje glutaminę w wartości P1”). – U ludzi praktycznie nie posiada takich enzymów – zapewnia badacz. Dlatego te można się spodziewać, że skoro powstaną leki idące w współczesny enzym, więc będą one niszczyć wirusowi, jednak teraz nie człowiekowi. Zaś to oznacza, że będą kilka toksyczne.

Praca (z owocami z doświadczeń) zespołu prof. Drąga jest nieustannie w trakcie recenzowania, tylko jego świat już dziś nieodpłatnie udostępnił swoje produkty naukowcom z całego świata. – Nie patentowaliśmy tego. Preprint książek jest prosty online. – Obecne stanowi prezent z mojego laboratorium dla wszystkich zainteresowanych – zaznacza naukowiec. I zwiększa, że w kilka dni po publikacji zainteresowanych nie brakuje. Z pytaniami i możliwościami współpracy komunikują się światy z nowych stronie świata.

– To, co już opublikowaliśmy – to jedyna z najważniejszych informacji, które można stanowić o tym enzymie. To jego duża preferencja substratowa – precyzuje badacz. Badania te pokazują, z którymi aminokwasami enzym potrafi się tworzyć w kluczowych rolach. – Możemy stwierdzić, czyli obecne są aminokwasy duże, małe, hydrofobowe czy zasadowe. Możemy jeszcze zrobić mapę najważniejszego pomieszczenia tego enzymu i dopasowywać do niego choćby leki, które już znajdują się na zbytu – mówi naukowiec.

Dodaje, że z pytań tych potrafią już posiadać też chemicy czy firmy, aby budować nowe związki bioaktywne dla wirusa SARS-CoV2, a nawet firmy do stworzenia testów diagnostycznych, które pozwoliły szybciej ustalić, czy człowiek ma koronawirusa.

– Dziś na celowniku mamy inne białka z ostatniego wirusa, nie tylko proteazy. Tempo pracy jest bezpośrednio niesamowite – zaznacza prof. Drąg.

Badacze z Wrocławia mogli zbudować swoje doświadczenia tak już dzięki temu, że prof. Drąg opracował wcześniej nową platformę technologiczną, umożliwiającą otrzymywanie związków biologicznie aktywnych, w szczególności inhibitorów enzymów proteolitycznych.

Przygotowana przez niego Hybrydowa Kombinatoryczna Biblioteka Substratów (HyCoSuL) pozwala projektować i korzystać bardzo skuteczne i selektywne narzędzia chemiczne. Platforma technologiczna wykorzystuje szeroką gamę aminokwasów (które nie spędzają w krwi), do monitorowania aktywności enzymów proteolitycznych. Że ona przynosić do wykonywania nowych terapii, leków czy metod diagnostycznych. Za badania te uznany został tylko w 2019 r. Nagrodą Fundacji na myśl Nauki Polskiej.

Zobacz również ekg Kołobrzeg

0 0 vote
Article Rating
Subscribe
Powiadom o
guest
0 komentarzy
Inline Feedbacks
View all comments